Proteínas.

Neste capítulo abordarei as moléculas presentes em todas as estruturas da célula, fundamentais para o funcionamento dos organismos e, também, as enzimas, biocatalisadoras das reações químicas, não se esquecendo de alguns hormônios e os anticorpos.

PROTEÍNAS


   São moléculas longas formadas por moléculas menores, os aminoácidos. As proteínas podem ser combinadas por vinte tipos de aminoácidos. São constituídas por Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e Nitrogênio (C,H,O,N) e frequentemente por Enxofre (S) e fósforo (P).
   Os aminoácidos são formados por grupamento amina (NH3) e o grupo ácido carboxílico (COOH) ou carboxila, associado a um grupo R (variante para a formação dos vinte aminoácidos).

    Tipos de aminoácidos:
- Ala - Alanina; Arg - Arginina; Asp N - Asparagina; Asp - Ácido aspártico; Cys - Cisteína; Glu - Ácido glutâmico; Glu N - Glutamina; Gli - Glicina; His - Histidina; Ileu - Leu - Leucina; Lys - Lisina; Met - Metionina; Phe - Fenilalanina; Pro - Prolina; Ser - Serina; Thr - Treonina; Tryp - Triptofano; Tyr - Tirosina; Val - Valina.
   Os vegetais fabricam todos os aminoácidos que necessitam a partir de cadeias de carbono (fotossíntese) e de nitrato (NO3-) do solo.
   Os animais não são capazes de fabricar os aminoácidos, mas fabricam aminoácidos a partir de outro obtido na alimentação.

   Aminoácidos essenciais - histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina - obrigatórios na alimentação.
   A união de um aminoácidos pela parte carboxila a outro aminoácido pela parte amina recebe o nome de ligação peptídica tendo como produto um peptídeo. Esta união pode formar também os dipeptídeos, tripeptídeo e acima de quatro aminoácidos polipeptídeo.

   As proteínas podem ser divididas em:
- simples - só apresentam aminoácidos;
- conjugadas - além dos aminoácidos, outras substâncias. Parte proteica e parte não-proteica (grupo prostético).

   As funções que as proteínas podem apresentar são:
- Estrutural - formando as membranas celulares junto aos lipídios;
- Catalisadora - participa da reação química acelerando-a sem ser consumido.
- Transportadora - participante constituinte dos glóbulos vermelhos do sangue;
- Contráctil - participa nos músculos com a actina e miosina;
- Imunológica - participação nas imunoglobulinas (anticorpos);
- Reguladora - participa na formação dos hormônios insulina e adrenalina.

   As proteínas se apresentam em formas como simples filamento ou por vários filamentos ligados entre si.
a sequência de aminoácidos formam estruturas como:
- Primária - estrutura filamentar; exemplo: insulina
- Secundária - estrutura em forma de dupla hélice; exemplos: hemoglobina
- Terciária - estrutura globosa; exemplo: mioglobina.

   O rompimento das ligações químicas das proteínas chama-se desnaturação que ocorre com a mudança de pH e temperatura.

   As enzimas são proteínas específicas que tem a função de acelerar as reações químicas, pois apresentam uma energia de ativação necessária para desencadear a reação química, portanto dando a função de biocatalisadora e a reação química de catálise.

   A enzima é formada por uma parte proteica (co-enzima), sendo a parte não-proteica o co-fator. Em reações químicas com vitaminas ela funciona como co-enzima e a vitamina (apoenzima) e o conjunto de holoenzima.

   A enzima se liga a uma substância (substrato) formando uma ligação química denomina chave-fechadura, porque as enzimas são específica aos seus substratos. No local onde ocorre a ligação química denomina-se centro ativo.

   As enzimas são alteradas por fatores externos como:
- Concentração do substrato; temperatura; e acidez da solução (pH).

   As enzimas sofrem nomenclatura com terminação (-ase) e temos duas enzimas consagradas exceção à regra a tripsina e a pepsina. Além das específicas hidrolases (água) e as transferases (transferência).

Aqui encerra-se um resumo geral e específico das proteínas.